Aller au contenu

Récepteur de la TSH

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.

Récepteur de la TSH
Image illustrative de l’article Récepteur de la TSH
Structure du récepteur de la TSH (PDB 1XUM).
Caractéristiques générales
Nom approuvé Thyroid Stimulating Hormone Receptor
Synonymes TSHR
Homo sapiens
Locus 14q31.1
Masse moléculaire 86 830 Da[1]
Nombre de résidus 764 acides aminés[1]
Entrez 7253
HUGO 12373
OMIM 603372
UniProt P16473
RefSeq (ARNm) NM_000369.2, NM_001018036.2, NM_001142626.2, XM_005268039.1, XM_006720245.1
RefSeq (protéine) NP_000360.2, NP_001018046.1, NP_001136098.1, XP_005268096.1, XP_006720308.1
Ensembl ENSG00000165409
PDB 1XUM, 2XWT, 3G04

GENATLASGeneTestsGoPubmedHCOPH-InvDBTreefamVega

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Le récepteur de la TSH, ou récepteur de la thyréostimuline, est un récepteur membranaire couplé à la protéine Gs[2],[3] présent essentiellement à la surface des cellules folliculaires de la thyroïde où il a pour fonction de stimuler la production d'hormones thyroïdiennes, c'est-à-dire de la thyroxine (T4) et de la triiodothyronine (T3). Son gène est le TSHR situé sur le chromosome 14 humain.

La liaison d'une molécule de TSH à une protéine G active l'adénylate cyclase, qui convertit l'ATP en AMP cyclique à l'intérieur des cellules folliculaires, ce qui a pour effet d'activer le pompage des anions iodure I, la biosynthèse de la thyroglobuline, l'activation de la thyroperoxydase, l'endocytose de la colloïde et sa protéolyse dans les lysosomes pour permettre l'exocytose des hormones elles-mêmes.

Notes et références

[modifier | modifier le code]
  1. a et b Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. (en) Nadir R. Farid et Mariusz W. Szkudlinski, « Minireview: Structural and Functional Evolution of the Thyrotropin Receptor », Endocrinology, vol. 145, no 9,‎ , p. 4048-4057 (lire en ligne) DOI 10.1210/en.2004-0437 PMID 15231707
  3. (en) Davide Calebiro, Viacheslav O Nikolaev et Martin J Lohse, « Imaging of persistent cAMP signaling by internalized G protein-coupled receptors », Journal of Molecular Endocrinology, vol. 45, no 1,‎ , p. 1-8 (lire en ligne) DOI 10.1677/JME-10-0014 PMID 20378719
  • (en) Führer D, Wonerow P, Willgerodt H, Paschke R, « Identification of a new thyrotropin receptor germline mutation (Leu629Phe) in a family with neonatal onset of autosomal dominant nonautoimmune hyperthyroidism. », J. Clin. Endocrinol. Metab., vol. 82, no 12,‎ , p. 4234–8. DOI 10.1210/jc.82.12.4234 PMID 9398746
  • (en) Farid NR, Kascur V, Balazs C, « The human thyrotropin receptor is highly mutable: a review of gain-of-function mutations. », Eur. J. Endocrinol., vol. 143, no 1,‎ , p. 25–30. DOI 10.1530/eje.0.1430025 PMID 10870027
  • (en) Szkudlinski MW, Fremont V, Ronin C, Weintraub BD, « Thyroid-stimulating hormone and thyroid-stimulating hormone receptor structure-function relationships. », Physiol. Rev., vol. 82, no 2,‎ , p. 473–502. DOI 10.1152/physrev.00031.2001 PMID 11917095
  • (en) Tonacchera M, Vitti P, De Servi M, et al., « Gain of function TSH receptor mutations and iodine deficiency: implications in iodine prophylaxis. », J. Endocrinol. Invest., vol. 26, no 2 Suppl,‎ , p. 2–6. PMID 12762632
  • (en) Arturi F, Scarpelli D, Coco A, et al., « Thyrotropin receptor mutations and thyroid hyperfunctioning adenomas ten years after their first discovery: unresolved questions. », Thyroid, vol. 13, no 4,‎ , p. 341–3. DOI 10.1089/105072503321669811 PMID 12804102
  • (en) Vaidya B, Campbell V, Tripp JH, et al., « Premature birth and low birth weight associated with nonautoimmune hyperthyroidism due to an activating thyrotropin receptor gene mutation. », Clin. Endocrinol. (Oxf), vol. 60, no 6,‎ , p. 711–8. DOI 10.1111/j.1365-2265.2004.02040.x PMID 15163335
  • (en) Takeshita A, Nagayama Y, Fujiyama K, et al., « Molecular cloning and sequencing of an alternatively spliced form of the human thyrotropin receptor transcript. », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 188, no 3,‎ , p. 1214–9. DOI 10.1016/0006-291X(92)91360-3 PMID 1445355
  • (en) Graves PN, Tomer Y, Davies TF, « Cloning and sequencing of a 1.3 KB variant of human thyrotropin receptor mRNA lacking the transmembrane domain. », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 187, no 2,‎ , p. 1135–43. DOI 10.1016/0006-291X(92)91315-H PMID 1530609
  • (en) Loosfelt H, Pichon C, Jolivet A, Misrahi M, Caillou B, Jamous M, Vannier B, Milgrom E, « Two-subunit structure of the human thyrotropin receptor », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 89, no 9,‎ , p. 3765–9 (PMCID 525571). DOI 10.1073/pnas.89.9.3765 PMID 1570295
  • (en) Nagayama Y, Russo D, Wadsworth HL, et al., « Eleven amino acids (Lys-201 to Lys-211) and 9 amino acids (Gly-222 to Leu-230) in the human thyrotropin receptor are involved in ligand binding », J. Biol. Chem., vol. 266, no 23,‎ , p. 14926–30. PMID 1651314
  • (en) Murakami M, Mori M, « Identification of immunogenic regions in human thyrotropin receptor for immunoglobulin G of patients with Graves' disease », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 171, no 1,‎ , p. 512–8. DOI 10.1016/0006-291X(90)91423-P PMID 1697467
  • (en) Heldin NE, Gustavsson B, Westermark K, Westermark B, « A somatic point mutation in a putative ligand binding domain of the TSH receptor in a patient with autoimmune hyperthyroidism », J. Clin. Endocrinol. Metab., vol. 73, no 6,‎ , p. 1374–6. DOI 10.1210/jcem-73-6-1374 PMID 1955520
  • (en) Libert F, Passage E, Lefort A, et al., « Localization of human thyrotropin receptor gene to chromosome region 14q3 by in situ hybridization », Cytogenet. Cell Genet., vol. 54, nos 1–2,‎ , p. 82–3. DOI 10.1159/000132964 PMID 2249482
  • (en) Frazier AL, Robbins LS, Stork PJ, et al., « Isolation of TSH and LH/CG receptor cDNAs from human thyroid: regulation by tissue specific splicing », Mol. Endocrinol., vol. 4, no 8,‎ , p. 1264–76. DOI 10.1210/mend-4-8-1264 PMID 2293030
  • (en) Misrahi M, Loosfelt H, Atger M, Sar S, Guiochon-Mantel A, Milgrom E, « Cloning, sequencing and expression of human TSH receptor », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 166, no 1,‎ , p. 394–403. DOI 10.1016/0006-291X(90)91958-U PMID 2302212
  • (en) Nagayama Y, Kaufman KD, Seto P, Rapoport B, « Molecular cloning, sequence and functional expression of the cDNA for the human thyrotropin receptor », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 165, no 3,‎ , p. 1184–90. DOI 10.1016/0006-291X(89)92727-7 PMID 2558651
  • (en) Libert F, Lefort A, Gerard C, et al., « Cloning, sequencing and expression of the human thyrotropin (TSH) receptor: evidence for binding of autoantibodies », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 165, no 3,‎ , p. 1250–5. DOI 10.1016/0006-291X(89)92736-8 PMID 2610690
  • (en) Cuddihy RM, Bryant WP, Bahn RS, « Normal function in vivo of a homozygotic polymorphism in the human thyrotropin receptor », Thyroid, vol. 5, no 4,‎ , p. 255–7. DOI 10.1089/thy.1995.5.255 PMID 7488864
  • (en) Bahn RS, Dutton CM, Heufelder AE, Sarkar G, « A genomic point mutation in the extracellular domain of the thyrotropin receptor in patients with Graves' ophthalmopathy », J. Clin. Endocrinol. Metab., vol. 78, no 2,‎ , p. 256–60. DOI 10.1210/jc.78.2.256 PMID 7508946
  • (en) Sunthornthepvarakui T, Gottschalk ME, Hayashi Y, Refetoff S, « Brief report: resistance to thyrotropin caused by mutations in the thyrotropin-receptor gene », N. Engl. J. Med., vol. 332, no 3,‎ , p. 155–60. DOI 10.1056/NEJM199501193320305 PMID 7528344